Kollagen

Kollagen ist das wichtigste Strukturprotein im tierischen Organismus. Es bildet Fasern und Fasernetzwerke und verleiht Organen und Geweben Form und Stabilität. Es kann aus Häuten, Sehnen, Bändern und anderen Geweben extrahiert werden und dient als Biopolymer zur Herstellung einer Vielzahl von Produkten. Je nach Prozessierung kann es zu Folien, Fäden, Vliesen, Schläuchen oder 3D-Formen verarbeitet werden. Die Anwendungen kollagenbasierter Produkte sind vielfältig und finden sich in der Lebensmittelbranche (Wursthüllen, Pet-Food), der Kosmetikindustrie (Kollagenhydrolysate), im Pharmabereich (Drug Delivery) oder in der Medizintechnik (Wundauflagen, Implantate, Nahtmaterial, Tissue Engineering).

Abteilungsleitung


"Als Chemiker fasziniert mich die Proteinchemie schon seit langem. Die unzähligen Kombinationen von nur zwanzig Aminosäuren führen zu einer enormen Vielfalt an Strukturen, Eigenschaften und Funktionen. Kollagen [kɔla'ge:n] ist das wichtigste und häufigste Strukturprotein im tierischen Organismus. Doch es ist weit mehr als das. Nach vielen Jahrzehnten der Kollagenforschung beginnen wir gerade erst zu verstehen, wie Kollagen über eine einfache Stützfunktion hinaus mit Zellen und anderen Biomolekülen wechselwirkt, um vielfältige Aufgaben im Organismus zu übernehmen. Die Geheimnisse von Kollagen zu entschlüsseln und nutzbar zu machen – daran arbeiten wir."


Dr. Enno Klüver

Abteilungsleiter Kollagen

Mehr als 130 Jahre Kollagenforschung sprechen für sich

Seit über 130 Jahren beschäftigen wir uns mit dem Rohstoff Kollagen. Als Deutsche Gerberschule gegründet hatte sich das Institut von Anfang an der Erforschung des Leders in all seinen Aspekten verschrieben. Leder aber ist nichts anderes als Kollagen – das natürliche Fasergeflecht der Tierhaut, von allen Fremdstoffen befreit und durch Gerbung haltbar gemacht. Somit war die hohe Werkstoffkompetenz im Bereich Leder, die sich im Laufe der Jahre entwickelte, immer mit einer tiefen Kenntnis des zugrunde liegenden Biopolymers Kollagen verbunden: mit seiner Chemie, seiner Struktur und seinen Materialeigenschaften. Das dadurch erarbeitete hohe wissenschaftliche Niveau im Bereich Kollagen kennzeichnet unser Institut bis heute. Inzwischen hat sich der Einsatz von Kollagen über das Leder hinaus auf vielfältige Anwendungsbereiche erweitert. Insbesondere die Herstellung kollagenbasierter Medizinprodukte gewinnt in den letzten Jahren immer mehr an Bedeutung. Etwa 15 Projekte rund um die Gewinnung, Aufbereitung und Verarbeitung von Kollagen laufen jährlich am Institut, und es gibt noch viel zu tun.

Unsere Dienstleistungen

Im Bereich Kollagen bieten wir folgende Produkte und Dienstleistungen an:

Sie haben Fragen zu unseren Dienstleistungen? Dann schreiben Sie uns!

Dr. Enno Klüver

Abteilungsleiter Kollagen


Auswahl laufender Projekte Zur Übersicht

Entwicklung eines Verfahrens zur Sekretion von rekombinanten, kollagenähnlichen Proteinen

BMWi INNO-KOM 49VF200021 | Laufzeit: 09.2020 – 02.2023

Birgit Voigt, FILK Freiberg

Projektende: 28.02.2023

Kategorien:

  • Kollagen

Entwicklung von thermoplastischem Kollagen zur Anwendung für Medizinprodukte (TC-Med)

BMWi INNO-KOM 49VF200003 | Laufzeit: 09.2020 – 02.2023

Enno Klüver, FILK Freiberg

Projektende: 28.02.2023

Kategorien:

  • Kollagen

Thermoplastisches Kollagen für 3D-Druck von Modellorganen

BMWi INNO-KOM 49MF200006 | Laufzeit: 05.2020 – 10.2022

Marit Baltzer, FILK Freiberg

Projektende: 31.10.2022

Kategorien:

  • Kollagen
  • Verfahren / Prozesse

Kollagenquantifizierung mittels Massenspektrometrie

BMWi INNO-KOM 49MF200008 | Laufzeit: 05.2020 – 10.2022

Birgit Voigt, Ina Prade, FILK Freiberg

Projektende: 31.10.2022

Kategorien:

  • Kollagen
  • Prüfmethoden / Analyseverfahren

Kovalente Anbindung von Kollagen an medizinische Polymere

BMWi INNO-KOM 49MF190125 | Laufzeit: 03.2020 – 08.2022

Diana Voigt, FILK Freiberg

Projektende: 31.08.2022

Kategorien:

  • Kollagen
  • Biomaterials

Kollagendispersion aus equiner Haut

BMWi INNO-KOM 49MF190045 | Laufzeit: 08.2019 – 01.2022

Marit Baltzer, FILK Freiberg

Projektende: 31.01.2022

Kategorien:

  • Kollagen
  • Verfahren / Prozesse

Kollagen-Polymer-Hybridmaterialien

BMWi INNO-KOM 49VF190015 | Laufzeit: 08.2019 – 01.2022

Maria Riedel, Enno Klüver, Bernd Morgenstern, FILK Freiberg

Projektende: 31.01.2022

Kategorien:

  • Biomaterials
  • Kollagen

Tensid- und enzymfreie Dezellularisierung von Pferdesehnen

BMWi INNO-KOM 49MF180148 | Laufzeit: 03.2019 – 08.2021

Marit Baltzer, FILK Freiberg

Projektende: 31.08.2021

Kategorien:

  • Kollagen
  • Verfahren / Prozesse

Modulare Perfusionsplattform für 3D-Zellkultur

BMWi INNO-KOM 49MF180131 | Laufzeit: 01.2019 – 06.2021

Ina Prade, FILK Freiberg

Projektende: 30.06.2021

Kategorien:

  • Kollagen

Wirkstoffhaltige Kollagenvliese für kosmetische Zwecke

BMWi INNO-KOM 49MF180050 | Laufzeit: 10.2018 – 03.2021

Birgit Voigt, Michaela Schröpfer, Ina Prade, Enno Klüver, FILK Freiberg

Projektende: 31.03.2021

Kategorien:

  • Kollagen
  • Verfahren / Prozesse

Tissue Engineering einer vorderen Kreuzbandplastik auf der Basis resorbierbarer, gestickter Träger: Entwicklung einer Hybridstruktur bestehend aus einer biomechanischen, einer biointegrativen und einer vitalen Einheit

DFG ME3734/6-1 | Laufzeit: 05.2017 – 06.2020

Annette Breier, IPF Dresden; Gundula Schulze-Tanzil, PMU Nürnberg; Michaela Schröpfer, Ina Prade, Michael Meyer, FILK Freiberg

Projektende: 30.06.2020

Kategorien:

  • Kollagen
  • Biomaterials

MACS - Mikrobiologische Aktivitätsmessung mittels chemischer Sensoren, Teilprojekt: Zell- und mikrobiologische Tests sowie chromatographische Untersuchungen

SMWK 3000704792 | Laufzeit: 03.2018 – 03.2020

Ina Prade, FILK Freiberg; TU Bergakademie Freiberg (IESM); TU Bergakademie Freiberg (IBW); Hochschule Mittweida

Projektende: 31.03.2020

Kategorien:

  • Kollagen

Alle abgeschlossenen Projekte finden Sie hier Zur Projektbibliothek


Kontakt

FILK - Forschungsinstitut für Leder und Kunststoffbahnen
Meißner Ring 1-5
D-09599 Freiberg

Fon: +49-(0)3731-366-0
Fax: +49-(0)3731-366-130
E-Mail: mailbox@filkfreiberg.de

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